Составьте структуру и охарактерируйте свойства трипептида ГЛУ-ФЕН-ЦИС

Это задание по биохимии (раздел: пептиды и их свойства). Давайте подробно разберем и выполним данное задание на примере трипептида ГЛУ-ФЕН-ЦИС.

1. Структура трипептида

ГЛУ-ФЕН-ЦИС — это трипептид, состоящий из аминокислот:

• Глутаминовая кислота (ГЛУ)
• Фенилаланин (ФЕН)
• Цистеин (ЦИС)

Структура трипептида будет выглядеть следующим образом: аминокислоты соединены пептидной связью, оставляя свободные аминогруппу (-NH₂) на N-конце (ГЛУ) и карбоксильную группу (-СООН) на С-конце (ЦИС), которая может изменять заряд в зависимости от среды.

2. Характеристика трипептида по пунктам:

а) Реакция пептида на индикатор

В зависимости от рН раствора трипептид будет реагировать с кислотно-основным индикатором. При низком рН (в кислой среде) пептид будет преимущественно положительно заряжен (например, NH₃^+ на N-конце), так как аминокислотные остатки будут протонироваться. В щелочной среде (при высоком рН) боковые цепи аминокислот и карбоксильная группа (COO^−) будут депротонированы, что приводит к отрицательному заряду.

б) Суммарный заряд пептида в воде

Суммарный заряд трипептида в чистой воде будет зависеть от рН. При физиологическом значении рН ≈ 7 боковая цепь глутаминовой кислоты остается отрицательно заряженной за счет карбоксильной группы (-СОО^−), а цистеин может быть в нейтральной форме. В целом трипептид будет иметь отрицательный заряд из-за присутствия глутаминовой кислоты.

в) Изменение заряда пептида в зависимости от рН среды

• В кислой среде (низкий рН) карбоксильные группы глутаминовой кислоты и цистеина будут протонироваться, и пептид в целом станет положительно заряженным.
• В щелочной среде (высокий рН) аминогруппы депротонируют, а карбоксильная группа остается депротонированной, пептид станет более отрицательно заряженным.

г) Изоэлектрическая точка (ИЭТ) пептида

Изоэлектрическая точка (ИЭТ) — это такое значение рН, при котором заряд пептида равен нулю. Для данного трипептида ИЭТ определяется комбинацией аминокислот:

• Глутаминовая кислота — сильно кислая аминокислота (ИЭТ около 3).
• Фенилаланин — нейтральная аминокислота, ИЭТ около 5-6.
• Цистеин — слабокислая аминокислота, ИЭТ около 5.

По сути, ИЭТ трипептида в основном будет находиться в слабокислой зоне, ближе к 5.

д) Поверхность пептида (гидрофильная и гидрофобная части)

• Глутаминовая кислота (ГЛУ) имеет полярный, гидрофильный боковой остаток (-COOH), который чаще всего находится на поверхности белков или пептидов, чтобы взаимодействовать с водной средой.
• Фенилаланин (ФЕН) является гидрофобной аминокислотой за счет боковой цепи с бензольным кольцом, что делает этот участок пептида склонным к погружению внутрь структуры (в условиях белка) или взаимодействию с гидрофобной средой.
• Цистеин (ЦИС) также является полярной аминокислотой, за счет тиольной группы (-SH), которая обладает определенной гидрофильностью, но также участвует в образовании дисульфидных мостиков, что может стабилизировать структуру пептида или белка.

Гидрофобные группы:

Фенилаланин (Ph) — его гидрофобное бензольное кольцо.

Гидрофильные группы:

Карбоксильная группа (-COOH) в глутаминовой кислоте и тиольная группа (-SH) цистеина.